Skip to main content
Global

11: שינוי חלבון וסחר

  • Page ID
    208562
  • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)\(\newcommand{\AA}{\unicode[.8,0]{x212B}}\)

    לאחר שתורגם פוליפפטיד ושוחרר מהריבוזום, הוא עשוי להיות מוכן לשימוש, אך לעתים קרובות עליו לעבור עיבוד לאחר תרגום כדי להפוך לתפקוד מלא. בעוד שרבים מתהליכים אלה מתבצעים הן בפרוקריוטים והן באיקריוטים, נוכחותם של אברונים מספקת את הצורך כמו גם חלק מהמנגנונים לשינויים ספציפיים לאאוקריוטים כגון גליקוזילציה ומיקוד.

    • 11.1: מחשוף פרוטאוליטי
      השינוי הנפוץ ביותר הוא מחשוף פרוטאוליטי. חלק מהפוליפפטידים שלפני המחשוף נבקעים מיד, בעוד שאחרים מאוחסנים כמבשרים לא פעילים ליצירת מאגר אנזימים (או סוגים אחרים של חלבונים) שניתן להפעיל מהר מאוד, בטווח זמן של שניות עד דקות, בהשוואה לצורך לעבור שעתוק ותרגום, או אפילו רק תרגום.
    • 11.2: סחר בחלבונים
      מחלקה מרכזית של רצפי פפטידים מבוקעים היא פפטידי אותות. פפטידי אות מכוונים את החלבון מהציטופלזמה לתא סלולרי מסוים. במקרה של פרוקריוטים, זה בעצם אומר קרום התא, אבל עבור אוקריוטים, ישנם פפטידי אות ספציפיים שיכולים לכוון את החלבון לגרעין, למיטוכונדריה, לרטיקולום האנדופלזמי ולאברונים תאיים אחרים.
    • 11.3: קיפול חלבונים ברטיקולום האנדופלזמי
      לומן ER ממלא ארבעה תפקידים עיקריים בעיבוד חלבון: קיפול/קיפול מחדש של הפוליפפטיד, גליקוזילציה של החלבון, הרכבה של חלבונים מרובי יחידות ואריזת חלבונים לשלפוחיות. קיפול מחדש של חלבונים הוא תהליך חשוב מכיוון שדפוסי הקיפול הראשוניים שכן הפוליפפטיד עדיין מתורגמים ולא גמורים עשויים שלא להיות דפוס הקיפול האופטימלי ברגע שהחלבון כולו זמין. זה נכון גם לגבי קשרי H וקשרי דיסולפיד קבועים יותר.
    • 11.4: גליקוזילציה של חלבון מקושר N מתחילה במיון
      גליקוזילציה היא שינוי חשוב לחלבונים אוקריוטיים מכיוון ששאריות הסוכר הנוספות משמשות לעתים קרובות כדגלים מולקולריים או אותות זיהוי לתאים אחרים מאשר באים איתם במגע. ישנם שני סוגים של גליקוזילציה של חלבון, שניהם דורשים ייבוא של פוליפפטיד המטרה למיון. גליקוזילציה מקושרת N מתחילה למעשה ברטיקולום האנדופלזמי, אך גליקוזילציה מקושרת O אינה מתרחשת עד שהפוליפפטיד הועבר למנגנון הגולגי.
    • 11.5: גליקוזילציה של חלבון מקושר O מתרחשת כולה בגולגי
      גליקופרוטאינים מקושרים O מתחילים את הגליקוזילציה שלהם בפעולה של האנזים הספציפי לגולגי, GalNAc transferase, המחבר N-acetylgalactosamine לקבוצת ההידרוקסיל של סרין או תראונין. קביעה אילו שאריות לגליקוזילט נראית מכוונת על ידי מבנה משני ושלישוני ומתרחשת לעתים קרובות באשכולות צפופים של גליקוזילציה. שרשראות האוליגוסכרידים המשולבות המחוברות לגליקופרוטאין מקושר O יכולות לתרום למעלה מ -50% מהמסה של גליקופרוטאין.
    • 11.6: הובלה שלפוחית
      שלפוחיות (בועות הקשורות לממברנה, בעצם) צובטות מה- ER, Golgi ואברונים קרומיים אחרים, נושאות איתן את כל המולקולות המסיסות שהיו בתוך ה- uid שהיה סגור, כמו גם כל מולקולות המוטמעות בחלק זה של הממברנה. שלפוחיות אלה תופסות טרמפ על מנוע מולקולרי כגון קינסין או מיוסין, ונוסעות לאורך השלד עד שהן עוגנות ביעד המתאים ומתמזגות עם קרום המטרה או האברון.
    • 11.7: אנדוציטוזיס בתיווך קולטן

    תמונה ממוזערת: גליקוזילציה של חלבון מקושר N (N-גליקוזילציה של N-glycans) בשאריות Asn (מוטיבים ASN-X-ser/Thr) בגליקופרוטאינים. (נחלת הכלל; קוסי גרמטיקוף).