3.4 : Protéines
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Compétences à développer
- Décrire les fonctions des protéines dans les cellules et les tissus
- Discutez de la relation entre les acides aminés et les protéines
- Expliquer les quatre niveaux d'organisation des protéines
- Décrire les liens entre la forme et la fonction des protéines
Les protéines sont l'une des molécules organiques les plus abondantes des systèmes vivants et possèdent la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurales, régulatrices, contractiles ou protectrices ; elles peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes ; ou elles peuvent être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, tout comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont cependant tous des polymères d'acides aminés, disposés selon une séquence linéaire.
Types et fonctions des protéines
Les enzymes, qui sont produites par les cellules vivantes, sont des catalyseurs de réactions biochimiques (comme la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. Chaque enzyme est spécifique au substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. L'enzyme peut contribuer aux réactions de dégradation, de réarrangement ou de synthèse. Les enzymes qui dégradent leurs substrats sont appelées enzymes cataboliques, les enzymes qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont appelées enzymes anaboliques, et les enzymes qui influent sur la vitesse de réaction sont appelées enzymes catalytiques. Il convient de noter que toutes les enzymes augmentent la vitesse de réaction et sont donc considérées comme des catalyseurs organiques. Un exemple d'enzyme est l'amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l'amylose, un composant de l'amidon.
Les hormones sont des molécules de signalisation chimique, généralement de petites protéines ou des stéroïdes, sécrétées par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, notamment la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. Par exemple, l'insuline est une hormone protéique qui aide à réguler la glycémie. Les principaux types et fonctions des protéines sont répertoriés dans le tableau\(\PageIndex{1}\).
| Type | Exemples | Fonctions |
|---|---|---|
| enzymes digestives | Amylase, lipase, pepsine, trypsine | Aide à la digestion des aliments en catabolisant les nutriments en unités monomères |
| Transport | Hémoglobine, albumine | Transportez des substances dans le sang ou la lymphe dans tout le corps |
| Structural | Actine, tubuline, kératine | Construisez différentes structures, comme le cytosquelette |
| Les hormones | Insuline, thyroxine | Coordonner l'activité des différents systèmes corporels |
| Défense | Immunoglobulines | Protégez le corps contre les agents pathogènes étrangers |
| Contractile | Actine, myosine | Effet : contraction musculaire |
| Rangement | Protéines de réserve de légumineuses, blanc d'œuf (albumine) | Fournir de la nourriture aux premiers stades du développement de l'embryon et de la plantule |
Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents ; certaines protéines sont de forme globulaire tandis que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à leur fonctionnement, et cette forme est maintenue par de nombreux types de liaisons chimiques. Les changements de température, de pH et d'exposition aux produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction, connue sous le nom de dénaturation. Toutes les protéines sont constituées de différents arrangements des 20 mêmes types d'acides aminés.
Acides aminés
Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé possède la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central, également connu sous le nom de carbone alpha (α), lié à un groupe amino (NH 2), à un groupe carboxyle (COOH) et à un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé possède également un autre atome ou un autre groupe d'atomes liés à l'atome central, connu sous le nom de groupe R (Figure\(\PageIndex{1}\)).
Le nom « acide aminé » est dérivé du fait qu'ils contiennent à la fois un groupe amino et un groupe acide carboxylique dans leur structure de base. Comme mentionné, 20 acides aminés sont présents dans les protéines. Dix d'entre eux sont considérés comme des acides aminés essentiels chez l'homme parce que le corps humain ne peut pas les produire et qu'ils proviennent de l'alimentation. Pour chaque acide aminé, le groupe R (ou chaîne latérale) est différent (Figure\(\PageIndex{2}\)).
Art Connection
Quelles catégories d'acides aminés vous attendriez-vous à trouver à la surface d'une protéine soluble et quelles sont celles que vous vous attendez à trouver à l'intérieur ? Quelle distribution des acides aminés attendriez-vous trouver dans une protéine incorporée dans une bicouche lipidique ?
La nature chimique de la chaîne latérale détermine la nature de l'acide aminé (c'est-à-dire s'il est acide, basique, polaire ou non polaire). Par exemple, l'acide aminé glycine possède un atome d'hydrogène en tant que groupe R. Les acides aminés tels que la valine, la méthionine et l'alanine sont de nature non polaire ou hydrophobe, tandis que les acides aminés tels que la sérine, la thréonine et la cystéine sont polaires et possèdent des chaînes latérales hydrophiles. Les chaînes latérales de la lysine et de l'arginine sont chargées positivement, c'est pourquoi ces acides aminés sont également appelés acides aminés basiques. La proline possède un groupe R lié au groupe amino, formant une structure en forme d'anneau. La proline fait exception à la structure standard d'un acide animo puisque son groupe amino n'est pas séparé de la chaîne latérale (Figure\(\PageIndex{2}\)).
Les acides aminés sont représentés par une seule lettre majuscule ou une abréviation à trois lettres. Par exemple, la valine est connue par la lettre V ou le symbole à trois lettres val. Tout comme certains acides gras sont essentiels à un régime alimentaire, certains acides aminés sont également nécessaires. Ils sont connus sous le nom d'acides aminés essentiels et, chez l'homme, ils comprennent l'isoleucine, la leucine et la cystéine. Les acides aminés essentiels font référence à ceux nécessaires à la construction des protéines dans l'organisme, bien qu'ils ne soient pas produits par l'organisme ; les acides aminés essentiels varient d'un organisme à l'autre.
La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent en fin de compte la forme, la taille et la fonction de la protéine. Chaque acide aminé est lié à un autre acide aminé par une liaison covalente, appelée liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino de l'acide aminé entrant se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique (Figure\(\PageIndex{3}\)).
Les produits formés par ces liaisons sont appelés peptides. À mesure que de plus en plus d'acides aminés se joignent à cette chaîne croissante, la chaîne résultante est connue sous le nom de polypeptide. Chaque polypeptide possède un groupe amino libre à une extrémité. Cette extrémité est appelée terminaison N, ou terminaison amino, et l'autre extrémité possède un groupe carboxyle libre, également connu sous le nom de terminal C ou carboxyle. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour désigner un ou plusieurs polypeptides qui se sont combinés ensemble, ont souvent des groupes prothétiques non peptidiques liés, ont une forme distincte et ont fonction unique. Après la synthèse des protéines (traduction), la plupart des protéines sont modifiées. Ces modifications sont connues sous le nom de modifications post-traductionnelles. Ils peuvent subir un clivage, une phosphorylation ou nécessiter l'ajout d'autres groupes chimiques. Ce n'est qu'après ces modifications que la protéine est complètement fonctionnelle.
Connexion Evolution
L'importance évolutive du cytochrome C Le cytochrome c est un élément important de la chaîne de transport des électrons, qui fait partie de la respiration cellulaire, et il se trouve normalement dans l'organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine possède un groupe prothétique hème, et l'ion central de l'hème est alternativement réduit et oxydé lors du transfert d'électrons. Comme le rôle de cette protéine essentielle dans la production d'énergie cellulaire est crucial, elle a très peu évolué depuis des millions d'années. Le séquençage des protéines a montré qu'il existe une grande homologie des séquences d'acides aminés du cytochrome c entre différentes espèces ; en d'autres termes, la parenté évolutive peut être évaluée en mesurant les similitudes ou les différences entre les séquences d'ADN ou de protéines des différentes espèces.
Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes qui a été séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent à la même position dans tous les échantillons de cytochrome c. Cela indique qu'il pourrait y avoir eu un ancêtre commun. En comparant les séquences des protéines humaines et des chimpanzés, aucune différence de séquence n'a été trouvée. Lorsque les séquences de l'homme et du singe rhésus ont été comparées, la seule différence constatée se situait dans un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage entre l'homme et la levure montre une différence en 44e position.
Structure des protéines
Comme indiqué précédemment, la forme d'une protéine est essentielle à son fonctionnement. Par exemple, une enzyme peut se lier à un substrat spécifique sur un site connu sous le nom de site actif. Si ce site actif est modifié en raison de modifications locales ou de modifications de la structure globale des protéines, l'enzyme peut être incapable de se lier au substrat. Pour comprendre comment la protéine prend sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure des protéines : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Structure principale
La séquence unique d'acides aminés d'une chaîne polypeptidique constitue sa structure principale. Par exemple, l'insuline, une hormone pancréatique, possède deux chaînes polypeptidiques, A et B, qui sont liées entre elles par des liaisons disulfure. L'acide aminé terminal N de la chaîne A est la glycine, tandis que l'acide aminé terminal C est l'asparagine (Figure
Résumé
Les protéines sont une classe de macromolécules qui remplissent diverses fonctions pour la cellule. Ils contribuent au métabolisme en fournissant un soutien structurel et en agissant comme des enzymes, des porteurs ou des hormones. Les éléments constitutifs des protéines (monomères) sont les acides aminés. Chaque acide aminé possède un carbone central qui est lié à un groupe amino, à un groupe carboxyle, à un atome d'hydrogène et à un groupe R ou à une chaîne latérale. Il existe 20 acides aminés courants, dont chacun diffère dans le groupe R. Chaque acide aminé est lié à ses voisins par une liaison peptidique. Une longue chaîne d'acides aminés est connue sous le nom de polypeptide.
Les protéines sont organisées à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et (facultatif) quaternaire. La structure principale est la séquence unique d'acides aminés. Le pliage local du polypeptide pour former des structures telles que l'hélice α et la feuille plissée β constitue la structure secondaire. La structure tridimensionnelle globale est la structure tertiaire. Lorsque deux polypeptides ou plus se combinent pour former la structure protéique complète, la configuration est connue sous le nom de structure quaternaire d'une protéine. La forme et la fonction des protéines sont étroitement liées ; tout changement de forme causé par des changements de température ou de pH peut entraîner une dénaturation des protéines et une perte de fonction.
Connexions artistiques
Figure\(\PageIndex{2}\) : Quelles catégories d'acides aminés vous attendriez-vous à trouver à la surface d'une protéine soluble et quelles catégories d'acides aminés vous attendriez-vous à trouver à l'intérieur ? Quelle distribution des acides aminés attendriez-vous trouver dans une protéine incorporée dans une bicouche lipidique ?
- Réponse
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Les résidus d'acides aminés polaires et chargés (le reste après la formation de liaisons peptidiques) sont plus susceptibles de se trouver à la surface des protéines solubles où ils peuvent interagir avec l'eau, et les résidus non polaires (par exemple, les chaînes latérales des acides aminés) sont plus susceptibles de se trouver à l'intérieur, où ils sont séquestrés de l'eau. Dans les protéines membranaires, les chaînes latérales d'acides aminés non polaires et hydrophobes s'associent aux queues hydrophobes des phospholipides, tandis que les chaînes latérales d'acides aminés polaires et chargées interagissent avec les groupes de tête polaires ou avec la solution aqueuse. Il existe toutefois des exceptions. Parfois, des chaînes latérales d'acides aminés chargées positivement et négativement interagissent entre elles à l'intérieur d'une protéine, et des chaînes latérales d'acides aminés polaires ou chargés qui interagissent avec un ligand se trouvent dans la poche de liaison du ligand.
Lexique
- structure en hélice alpha (hélice α)
- type de structure secondaire des protéines formée par repliement du polypeptide en forme d'hélice avec des liaisons hydrogène stabilisant la structure
- acide aminé
- monomère d'une protéine ; possède un carbone central ou un carbone alpha auquel sont attachés un groupe amino, un groupe carboxyle, un hydrogène et un groupe R ou une chaîne latérale ; le groupe R est différent pour les 20 acides aminés
- feuille bêta-plissée (plissée β)
- structure secondaire présente dans les protéines dans laquelle les « plis » sont formés par la liaison hydrogène entre des atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique
- chaperon
- (également, chaperonine) protéine qui aide les protéines naissantes à se replier
- dénaturation
- perte de forme d'une protéine à la suite de changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques
- enzyme
- catalyseur dans une réaction biochimique qui est généralement une protéine complexe ou conjuguée
- hormone
- molécule de signalisation chimique, généralement une protéine ou un stéroïde, sécrétée par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques
- liaison peptidique
- liaison formée entre deux acides aminés par une réaction de déshydratation
- polypeptide
- longue chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques
- structure principale
- séquence linéaire d'acides aminés dans une protéine
- protéine
- macromolécule biologique composée d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés
- structure quaternaire
- association de sous-unités polypeptidiques discrètes dans une protéine
- structure secondaire
- structure régulière formée par des protéines par liaison hydrogène intramoléculaire entre l'atome d'oxygène d'un résidu d'acide aminé et l'hydrogène attaché à l'atome d'azote d'un autre résidu d'acide aminé
- structure tertiaire
- conformation tridimensionnelle d'une protéine, y compris les interactions entre des éléments structuraux secondaires ; formée à partir d'interactions entre des chaînes latérales d'acides aminés