24.4 : Métabolisme des protéines
- Page ID
- 195151
Objectifs d'apprentissage
- Décrire comment le corps digère les protéines
- Expliquer comment le cycle de l'urée prévient les concentrations toxiques d'azote
- Différencier les acides aminés glucogéniques des acides aminés cétogènes
- Expliquer comment les protéines peuvent être utilisées comme source d'énergie
Une grande partie du corps est constituée de protéines, et ces protéines prennent une myriade de formes. Ils représentent les récepteurs de signalisation cellulaire, les molécules de signalisation, les éléments structuraux, les enzymes, les composants du trafic intracellulaire, les supports matriciels extracellulaires, les pompes ioniques, les canaux ioniques, les transporteurs d'oxygène et de CO 2 (hémoglobine). Ce n'est même pas la liste complète ! Il existe des protéines dans les os (collagène), les muscles et les tendons, l'hémoglobine qui transporte l'oxygène et des enzymes qui catalysent toutes les réactions biochimiques. Les protéines sont également utilisées pour la croissance et la réparation. Parmi toutes ces fonctions nécessaires, les protéines peuvent également servir de source de carburant métabolique. Les protéines ne sont pas stockées pour une utilisation ultérieure, de sorte que les protéines excédentaires doivent être converties en glucose ou en triglycérides et utilisées pour fournir de l'énergie ou constituer des réserves d'énergie. Bien que le corps puisse synthétiser des protéines à partir d'acides aminés, les aliments constituent une source importante de ces acides aminés, notamment parce que les humains ne peuvent pas synthétiser les 20 acides aminés utilisés pour fabriquer les protéines.
La digestion des protéines commence dans l'estomac. Lorsque des aliments riches en protéines pénètrent dans l'estomac, ils sont accueillis par un mélange d'enzyme pepsine et d'acide chlorhydrique (HCl ; 0,5 pour cent). Ce dernier produit un pH environnemental de 1,5 à 3,5 qui dénature les protéines présentes dans les aliments. La pepsine découpe les protéines en polypeptides plus petits et en acides aminés qui les constituent. Lorsque le mélange aliments-jus gastrique (chyme) pénètre dans l'intestin grêle, le pancréas libère du bicarbonate de sodium pour neutraliser le HCl. Cela aide à protéger la paroi de l'intestin. L'intestin grêle libère également des hormones digestives, notamment la sécrétine et la CCK, qui stimulent les processus digestifs afin de dégrader davantage les protéines. La sécrétine stimule également le pancréas à libérer du bicarbonate de sodium. Le pancréas libère la plupart des enzymes digestives, y compris les protéases trypsine, chymotrypsine et élastase, qui facilitent la digestion des protéines. Ensemble, toutes ces enzymes décomposent les protéines complexes en acides aminés individuels plus petits (Figure\(\PageIndex{1}\)), qui sont ensuite transportés à travers la muqueuse intestinale pour être utilisés pour créer de nouvelles protéines, ou pour être convertis en graisses ou en acétyl CoA et utilisés dans le cycle de Krebs.
Afin d'éviter de dégrader les protéines qui composent le pancréas et l'intestin grêle, les enzymes pancréatiques sont libérées sous forme de proenzymes inactives qui ne sont activées que dans l'intestin grêle. Dans le pancréas, les vésicules stockent la trypsine et la chymotrypsine sous forme de trypsinogène et de chymotrypsinogène. Une fois libérée dans l'intestin grêle, une enzyme présente dans la paroi de l'intestin grêle, appelée entérokinase, se lie au trypsinogène et le transforme en sa forme active, la trypsine. La trypsine se lie ensuite au chymotrypsinogène pour le convertir en chymotrypsine active. La trypsine et la chymotrypsine décomposent les grosses protéines en peptides plus petits, un processus appelé protéolyse. Ces peptides plus petits sont catabolisés en acides aminés constitutifs, qui sont transportés à travers la surface apicale de la muqueuse intestinale selon un processus médié par des transporteurs d'acides aminés sodiques. Ces transporteurs lient le sodium, puis lient l'acide aminé pour le transporter à travers la membrane. À la surface basale des cellules muqueuses, le sodium et les acides aminés sont libérés. Le sodium peut être réutilisé dans le transporteur, tandis que les acides aminés sont transférés dans la circulation sanguine pour être transportés vers le foie et les cellules du corps pour la synthèse des protéines.
Les acides aminés disponibles gratuitement sont utilisés pour créer des protéines. Si les acides aminés existent en excès, l'organisme n'a aucune capacité ni aucun mécanisme pour les stocker ; ils sont donc convertis en glucose ou en cétones, ou ils sont décomposés. La décomposition des acides aminés produit des hydrocarbures et des déchets azotés. Toutefois, de fortes concentrations d'azote sont toxiques. Le cycle de l'urée transforme l'azote et facilite son élimination par l'organisme.
Cycle de l'urée
Le cycle de l'urée est un ensemble de réactions biochimiques qui produisent de l'urée à partir d'ions ammonium afin de prévenir un niveau toxique d'ammonium dans l'organisme. Elle se manifeste principalement dans le foie et, dans une moindre mesure, dans les reins. Avant le cycle de l'urée, les ions ammonium sont produits par la dégradation des acides aminés. Dans ces réactions, un groupe amine, ou ion ammonium, provenant de l'acide aminé est échangé avec un groupe cétogène sur une autre molécule. Cet événement de transamination crée une molécule nécessaire au cycle de Krebs et un ion ammonium qui entre dans le cycle de l'urée pour être éliminé.
Dans le cycle de l'urée, l'ammonium est combiné au CO 2, ce qui donne de l'urée et de l'eau. L'urée est éliminée par les reins dans les urines (Figure\(\PageIndex{2}\)).
Les acides aminés peuvent également être utilisés comme source d'énergie, en particulier en période de famine. Comme le traitement des acides aminés entraîne la création d'intermédiaires métaboliques, notamment le pyruvate, l'acétyl CoA, l'acétoacyl CoA, l'oxaloacétate et l'α-cétoglutarate, les acides aminés peuvent servir de source de production d'énergie par le biais du cycle de Krebs (Figure\(\PageIndex{3}\)). La figure\(\PageIndex{4}\) résume les voies du catabolisme et de l'anabolisme pour les glucides, les lipides et les protéines.
TROUBLES DE LA...
Métabolisme : déficit en complexe pyruvate déshydrogénase et phénylcétonurie
Le déficit en complexe pyruvate déshydrogénase (PDCD) et la phénylcétonurie (PCU) sont des troubles génétiques. La pyruvate déshydrogénase est l'enzyme qui convertit le pyruvate en acétyl CoA, la molécule nécessaire au début du cycle de Krebs pour produire de l'ATP. Avec de faibles niveaux du complexe de pyruvate déshydrogénase (PDC), le taux de cyclage du cycle de Krebs est considérablement réduit. Il en résulte une diminution de la quantité totale d'énergie produite par les cellules du corps. Le déficit en PDC entraîne une maladie neurodégénérative dont la gravité varie en fonction des taux de l'enzyme PDC. Elle peut provoquer des anomalies du développement, des spasmes musculaires et la mort. Les traitements peuvent inclure la modification du régime alimentaire, la supplémentation en vitamines et la thérapie génique ; toutefois, les dommages au système nerveux central ne peuvent généralement pas être réparés.
La PCU touche environ 1 naissance sur 15 000 aux États-Unis. Les personnes atteintes de PCU n'ont pas une activité suffisante de l'enzyme phénylalanine hydroxylase et sont donc incapables de décomposer correctement la phénylalanine en tyrosine. De ce fait, les niveaux de phénylalanine atteignent des niveaux toxiques dans l'organisme, ce qui entraîne des dommages au système nerveux central et au cerveau. Les symptômes incluent un retard du développement neurologique, une hyperactivité, un retard mental, des convulsions, des éruptions cutanées, des tremblements et des mouvements incontrôlés des bras et des jambes. Les femmes enceintes atteintes de PCU courent un risque élevé d'exposer le fœtus à une trop grande quantité de phénylalanine, qui peut traverser le placenta et affecter le développement du fœtus. Les bébés exposés à un excès de phénylalanine in utero peuvent présenter des malformations cardiaques, un retard physique et/ou mental et une microcéphalie. Aux États-Unis et au Canada, chaque nourrisson est testé à la naissance afin de déterminer s'il y a présence de PCU. Plus tôt un régime modifié est commencé, moins les symptômes seront graves. La personne doit suivre de près un régime alimentaire strict à faible teneur en phénylalanine pour éviter les symptômes et les dommages. La phénylalanine est présente en fortes concentrations dans les édulcorants artificiels, y compris l'aspartame. Ces édulcorants doivent donc être évités. Certains produits d'origine animale et certains amidons sont également riches en phénylalanine, et la consommation de ces aliments doit être surveillée de près.
Révision du chapitre
La digestion des protéines commence dans l'estomac, où le HCl et la pepsine commencent à décomposer les protéines en acides aminés qui les constituent. Lorsque le chyme pénètre dans l'intestin grêle, il se mélange au bicarbonate et aux enzymes digestives. Le bicarbonate neutralise le HCl acide et les enzymes digestives décomposent les protéines en peptides et en acides aminés plus petits. Les hormones digestives sécrétines et CCK sont libérées par l'intestin grêle pour faciliter les processus digestifs, et des proenzymes digestives sont libérées par le pancréas (trypsinogène et chymotrypsinogène). L'entérokinase, une enzyme située dans la paroi de l'intestin grêle, active la trypsine, qui active à son tour la chymotrypsine. Ces enzymes libèrent les acides aminés individuels qui sont ensuite transportés par des transporteurs d'acides aminés de sodium à travers la paroi intestinale jusqu'à la cellule. Les acides aminés sont ensuite transportés dans la circulation sanguine pour être dispersés vers le foie et les cellules du corps afin de créer de nouvelles protéines. En cas d'excès, les acides aminés sont traités et stockés sous forme de glucose ou de cétones. Les déchets azotés libérés lors de ce processus sont convertis en urée dans le cycle uréo-acide et éliminés dans l'urine. En période de famine, les acides aminés peuvent être utilisés comme source d'énergie et traités selon le cycle de Krebs.
Questions de révision
Q. La digestion des protéines commence dans le ________ où ________ et ________ se mélangent aux aliments pour décomposer les protéines en ________.
A. estomac ; amylase ; HCl ; acides aminés
B. bouche ; pepsine ; HCl ; acides gras
C. estomac ; lipase ; HCl ; acides aminés
D. estomac ; pepsine ; HCl ; acides aminés
Réponse : D
Q. Les acides aminés sont nécessaires pour ________.
A. créer de nouvelles protéines
B. servir de réserves de graisse
C. alimentation en énergie de la cellule
D. créer des globules rouges
Réponse : A
Q. Si aucun acide aminé n'est utilisé pour créer de nouvelles protéines, il peut s'agir de ________.
A. converti en acétyl CoA
B. converti en glucose ou en cétones
C. converti en azote
D. stocké pour être utilisé ultérieurement
Réponse : B
Questions sur la pensée critique
Q. Les acides aminés ne sont pas stockés dans l'organisme. Décrivez comment l'excès d'acides aminés est traité dans la cellule.
R. Les acides aminés ne sont pas stockés dans l'organisme. Les acides aminés individuels sont décomposés en pyruvate, en acétyl CoA ou en intermédiaires du cycle de Krebs, et utilisés pour l'énergie ou pour les réactions de lipogenèse à stocker sous forme de graisses.
Q. La libération de trypsine et de chymotrypsine sous leur forme active peut entraîner la digestion du pancréas ou de l'intestin grêle lui-même. Quel mécanisme le corps utilise-t-il pour empêcher son autodestruction ?
A. La trypsine et la chymotrypsine sont libérées sous forme de proenzymes inactives. Ils ne sont activés que dans l'intestin grêle, où ils agissent sur les protéines ingérées dans les aliments. Cela permet d'éviter une dégradation involontaire du pancréas ou de l'intestin grêle.
Lexique
- chymotrypsine
- enzyme pancréatique qui digère les protéines
- chymotrypsinogène
- proenzyme activée par la trypsine en chymotrypsine
- élastase
- enzyme pancréatique qui digère les protéines
- entérokinase
- enzyme située dans la paroi de l'intestin grêle qui active la trypsine
- proenzymes inactives
- formes dans lesquelles les protéases sont stockées et libérées pour empêcher la digestion inappropriée des protéines natives de l'estomac, du pancréas et de l'intestin grêle
- pepsine
- enzyme qui commence à décomposer les protéines de l'estomac
- protéolyse
- processus de décomposition des protéines en peptides plus petits
- sécrétine
- hormone libérée dans l'intestin grêle pour faciliter la digestion
- bicarbonate de sodium
- anion libéré dans l'intestin grêle pour neutraliser le pH des aliments par l'estomac
- transamination
- transfert d'un groupe amine d'une molécule à une autre afin de transformer les déchets azotés en ammoniac afin qu'ils puissent entrer dans le cycle de l'urée
- trypsine
- enzyme pancréatique qui active la chymotrypsine et digère les protéines
- trypsinogène
- forme proenzymatique de la trypsine
- cycle de l'urée
- procédé qui convertit les déchets azotés potentiellement toxiques en urée qui peut être éliminée par les reins