2.2: מבנה ותפקוד - חומצות אמינו

Last updated
Save as PDF

Page ID: 207969

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)\(\newcommand{\AA}{\unicode[.8,0]{x212B}}\)

מקור: BiochemFFA_2_1.pdf. ספר הלימוד כולו זמין בחינם מהמחברים בכתובת http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

כל החלבונים על פני כדור הארץ מורכבים מאותן 20 חומצות אמינו. חומצות אמינו מקושרות יחד בשרשראות ארוכות הנקראות פוליפפטידים, הן אבני הבניין למבחר העצום של חלבונים המצויים בכל התאים החיים.

"זו אחת ההכללות הבולטות יותר של הביוכימיה... שעשרים חומצות האמינו וארבעת הבסיסים, הן, עם הסתייגויות קלות, זהות בכל הטבע." - פרנסיס קריק

לכל חומצות האמינו יש אותו מבנה בסיסי, המוצג באיור 2.1. ב"מרכז "של כל חומצת אמינו נמצא פחמן הנקרא פחמן α ומחוברות אליו ארבע קבוצות - מימן, קבוצת α- קרבוקסיל, קבוצת α-amine וקבוצת R, המכונה לפעמים שרשרת צדדית. קבוצות הפחמן, הקרבוקסיל והאמינו α משותפות לכל חומצות האמינו, כך שקבוצת R היא התכונה הייחודית היחידה בכל חומצת אמינו. (חריג מינורי למבנה זה הוא זה של פרולין, שבו קצה קבוצת R מחובר ל-α-amine.) למעט גליצין, שיש לו קבוצת R המורכבת מאטום מימן, לכל חומצות האמינו בחלבונים יש ארבע קבוצות שונות המחוברות אליהן וכתוצאה מכך יכולות להתקיים בשתי צורות תמונת מראה, L ו- D למעט חריגים מינוריים מאוד, כל חומצת אמינו שנמצאת בתאים ובחלבונים נמצאת בתצורת L.

ישנן 22 חומצות אמינו שנמצאות בחלבונים ומתוכם, רק 20 מוגדרות על ידי הקוד הגנטי האוניברסלי. האחרים, סלנוציסטאין ופירוליסין משתמשים ב- tRNAs המסוגלים להתאים בסיס עם קודוני עצירה ב- mRNA במהלך התרגום. כאשר זה קורה, ניתן לשלב חומצות אמינו יוצאות דופן אלה בחלבונים. אנזימים המכילים סלנוציסטאין, למשל, כוללים גלוטתיון פרוקסידאזות, טטריודוטירונין 5 'דיודינאזות, תרדוקסין רדוקטאזות, פורמט דהידרוגנזות, גליצין רדוקטאזות וסינתטאז סלנופוספט. חלבונים המכילים פירוליסין נדירים בהרבה והם מוגבלים בעיקר לארכאה.

חיוני ולא חיוני

תזונאים מחלקים חומצות אמינו לשתי קבוצות - חומצות אמינו חיוניות (חייבות להיות בתזונה מכיוון שתאים אינם יכולים לסנתז אותן) וחומצות אמינו לא חיוניות (יכולות להיווצר על ידי תאים). לסיווג זה של חומצות אמינו אין קשר למבנה של חומצות אמינו. חומצות אמינו חיוניות משתנות במידה ניכרת מאורגניזם אחד למשנהו ואף שונות בבני אדם, תלוי אם הן מבוגרים או ילדים. טבלה 2.1 מציגה חומצות אמינו חיוניות ולא חיוניות בבני אדם.

ייתכן שיהיה צורך להשיג כמה חומצות אמינו שבדרך כלל אינן חיוניות מהתזונה במקרים מסוימים. אנשים שאינם מסנתזים כמויות מספיקות של ארגינין, ציסטאין, גלוטמין, פרולין, סלנוציסטאין, סרין וטירוסין, עקב מחלה, למשל, עשויים להזדקק לתוספי תזונה המכילים חומצות אמינו אלה.

טבלה 2.1 - חומצות אמינו חיוניות ולא חיוניות

חומצות אמינו שאינן חלבוניות

ישנן גם חומצות אמינו α הנמצאות בתאים שאינם משולבים בחלבונים. הנפוצים כוללים אורניטין וציטרולין. שתי התרכובות הללו הן תוצרי ביניים במחזור האוריאה. אורניטין הוא מבשר מטבולי של ארגינין וניתן לייצר ציטרולין על ידי פירוק ארגינין. התגובה האחרונה מייצרת תחמוצת החנקן, מולקולת איתות חשובה. ציטרולין הוא תוצר הלוואי המטבולי. זה משמש לעתים כתוסף תזונה כדי להפחית עייפות שרירים.

כימיה של קבוצת R

טבלה 2.2 - קטגוריות חומצות אמינו (מבוססות על מאפייני קבוצת R)

אנו מפרידים את חומצות האמינו לקטגוריות המבוססות על הכימיה של קבוצות ה- R שלהן. אם תשווה קבוצות של חומצות אמינו בספרי לימוד שונים, תראה שמות שונים לקטגוריות ו (לפעמים) אותה חומצת אמינו מסווגת באופן שונה על ידי מחברים שונים. ואכן, אנו מסווגים טירוסין הן כחומצת אמינו ארומטית והן כחומצת אמינו הידרוקסיל. כדאי לסווג חומצות אמינו על סמך קבוצות ה- R שלהן, מכיוון שרשרות הצד הללו הן שמעניקות לכל חומצת אמינו את תכונותיה האופייניות. לפיכך, ניתן לצפות כי חומצות אמינו עם קבוצות צד דומות (כימית) יתפקדו בדרכים דומות, למשל במהלך קיפול חלבונים.

חומצות אמינו לא קוטביות

אלנין (Ala/A) היא אחת מחומצות האמינו הנפוצות ביותר שנמצאות בחלבונים, ומדורגת במקום השני רק ללוצין בהתרחשות. צורת D של חומצת האמינו נמצאת גם בדפנות תאי החיידק. אלנין אינו חיוני, מסונתז בקלות מפירובט. הוא מקודד על ידי GCU, GCC, GCA ו- GCG.
גליצין (Gly/G) היא חומצת האמינו בעלת השרשרת הצדדית הקצרה ביותר, בעלת קבוצת R עקבית רק של מימן בודד. כתוצאה מכך, גליצין היא חומצת האמינו היחידה שאינה כיראלית. השרשרת הצדדית הקטנה שלו מאפשרת לו להשתלב בקלות בסביבות הידרופוביות והידרופיליות כאחד.

איור 2.2 - תכונות שרשרת צד של חומצות אמינו ויקיפדיה

גליצין מצוין בקוד הגנטי על ידי GGU, GGC, GGA ו- GGG. זה לא חיוני לבני אדם.
איזולאוצין (Ile/I) היא חומצת אמינו חיונית המקודדת על ידי AUU, AUC ו- AUA. יש לו שרשרת צד הידרופובית והוא גם כיראלי בשרשרת הצדדית שלו.
לאוצין (Leu/L) היא חומצת אמינו מסועפת שהיא הידרופובית וחיונית. לאוצין היא חומצת האמינו התזונתית היחידה המדווחת כמעוררת ישירות את סינתזת החלבון בשרירים, אך זהירות היא בסדר, שכן 1) ישנם מחקרים סותרים ו -2) רעילות לאוצין מסוכנת, וכתוצאה מכך "ארבעת ה- D": שלשול, דרמטיטיס, דמנציה ומוות. לאוצין מקודד על ידי שישה קודונים: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
מתיונין (Met/M) היא חומצת אמינו חיונית שהיא אחת משתי חומצות אמינו המכילות גופרית - ציסטאין הוא השני. מתיונין אינו קוטבי ומקודד אך ורק על ידי קודון AUG. זוהי חומצת האמינו "היוזמת" בסינתזת החלבון, והיא הראשונה המשולבת בשרשראות חלבון. בתאים פרוקריוטים, המתיונין הראשון בחלבון מנוסח.

פרולין (Pro/P) היא חומצת האמינו היחידה שנמצאת בחלבונים עם קבוצת R המצטרפת לקבוצת α-אמינו משלה, ויוצרת אמין משני וטבעת. פרולין היא חומצת אמינו לא חיונית ומקודדת על ידי CCU, CCC, CCA ו- CCG. זהו הפחות גמיש מבין חומצות האמינו החלבוניות ובכך נותן קשיחות קונפורמטיבית כאשר הוא קיים בחלבון. נוכחותו של פרולין בחלבון משפיעה על המבנה המשני שלו. זהו משבש של סלילי α וגדילי β. פרולין עובר לעתים קרובות הידרוקסילציה בקולגן (התגובה דורשת ויטמין C - אסקורבט) ויש לכך השפעה של הגברת היציבות הקונפורמטיבית של החלבון. פרולין הידרוקסילציה של גורם המושרה להיפוקסיה (HIF) משמשת כחיישן של רמות חמצן ומכוונת ל-HIF להרס כאשר החמצן נמצא בשפע.
Valine (Val/V) היא חומצת אמינו חיונית ולא קוטבית המסונתזת בצמחים. זה ראוי לציון בהמוגלובין, שכן כאשר הוא מחליף חומצה גלוטמית במיקום מספר שש, הוא גורם להמוגלובין להצטבר בצורה לא תקינה בתנאי חמצן נמוכים, וכתוצאה מכך למחלת תאי חרמש. ולין מקודד בקוד הגנטי על ידי GUU, GUC, GUA ו- GUG.

חומצות אמינו קרבוקסיל

חומצה אספרטית (Asp/D) היא חומצת אמינו לא חיונית עם קבוצת קרבוקסיל בקבוצת R שלה. הוא מיוצר בקלות על ידי טרנסמינציה של אוקסלואצטט. עם pKa של 3.9, שרשרת הצד של חומצה אספרטית טעונה שלילית ב- pH פיזיולוגי. חומצה אספרטית מצוינת בקוד הגנטי על ידי הקודונים GAU ו- GAC.
חומצה גלוטמית (Glu/E), המקודדת על ידי GAA ו- GAG, היא חומצת אמינו לא חיונית המיוצרת בקלות על ידי טרנסמינציה של α- קטוגלוטרט. זהו מוליך עצבי ויש לו קבוצת R עם קבוצת קרבוקסיל המייננת בקלות (pKa = 4.1) ב- pH פיזיולוגי.

חומצות אמינו אמין

ארגינין (Arg/R) היא חומצת אמינו שהיא, במקרים מסוימים, חיונית, אך לא חיונית באחרים. פגים אינם יכולים לסנתז ארגינין. בנוסף, טראומה כירורגית, אלח דם וכוויות מגבירים את הביקוש לארגינין. עם זאת, רוב האנשים אינם זקוקים לתוספי ארגינין. השרשרת הצדדית של ארגינין מכילה קבוצת גואנידיניום מורכבת עם pKa של מעל 12, מה שהופך אותה לטעונה חיובית ב- pH תאי. הוא מקודד על ידי שישה קודונים - CGU, CGC, CGA, CGG, AGA ו- AGG.
היסטידין (His/H) הוא היחיד מבין חומצות האמינו החלבוניות שמכיל קבוצה תפקודית של imidazole. זוהי חומצת אמינו חיונית בבני אדם ויונקים אחרים. עם שרשרת צדדית pKa של 6, הוא יכול בקלות לשנות את המטען שלו על ידי שינוי קל ב- pH. פרוטונציה של הטבעת גורמת לשני מבני NH שניתן לצייר כשני מבנים מהדהדים חשובים לא פחות.

ליסין (Lys/K) היא חומצת אמינו חיונית המקודדת על ידי AAA ו- AAG. יש לו קבוצת Rשיכולה ליינן בקלות עם מטען של +1 ב-pH פיזיולוגי וניתן לשנות אותה לאחר התרגום ליצירת אצטיליסין, הידרוקסיליסין ומתיליסין. זה יכול להיות גם בכל מקום, מסומויל, מסולסל, ביוטינילט, קרבוקסילציה ומופל, ו. O-גליקוזילציה של הידרוקסיליסין משמשת לסימון חלבונים לייצוא מהתא. ליסין מתווסף לעתים קרובות למזון לבעלי חיים מכיוון שהוא חומצת אמינו מגבילה והכרחי לייעול הצמיחה של חזירים ותרנגולות.

חומצות אמינו ארומטיות

פנילאלנין (Phe/ F) היא חומצת אמינו חיונית לא קוטבית המקודדת על ידי UUU ו- UUC. זהו מבשר מטבולי של טירוסין. חוסר יכולת לחילוף חומרים של פנילאלנין נובע מההפרעה הגנטית המכונה פנילקטונוריה. פנילאלנין הוא מרכיב של ממתיק מלאכותי אספרטיים.
טריפטופן (Trp/W) היא חומצת אמינו חיונית המכילה קבוצה תפקודית אינדול. זהו מבשר מטבולי של סרוטונין, ניאצין ו (בצמחים) פיטוהורמון האוקסין. למרות שנחשב לשמש ככלי עזר לשינה, אין תוצאות מחקר ברורות המצביעות על כך.
טירוסין (Tyr/Y) היא חומצת אמינו לא חיונית המקודדת על ידי UAC ו- UAU. זהו יעד לזרחון בחלבונים על ידי קינאזות חלבון טירוסין וממלא תפקיד בתהליכי איתות. בתאים דופאמינרגיים של המוח, טירוסין הידרוקסילאז ממיר טירוסין ל- l-dopa, מבשר מיידי לדופמין. דופמין, בתורו, הוא מבשר של נוראדרנלין ואפינפרין. טירוסין הוא גם מבשר של הורמוני בלוטת התריס ומלנין.

חומצות אמינו הידרוקסיל

סרין (Ser/S) היא אחת משלוש חומצות אמינו בעלות קבוצת R עם הידרוקסיל בתוכה (תראונין וטירוסין הם האחרים). הוא מקודד על ידי UCU, UCC, UCA, UGC, AGU ו- AGC. היכולת לקשר מימן עם מים, היא מסווגת כחומצת אמינו קוטבית. זה לא חיוני לבני אדם. סרין הוא מבשר לתרכובות תאיות חשובות רבות, כולל פורינים, פירמידינים, ספינגוליפידים, חומצה פולית ושל חומצות האמינו גליצין, ציסטאין וטריפטופן. קבוצת ההידרוקסיל של סרין בחלבונים היא יעד לזרחון על ידי קינאזות חלבון מסוימות. סרין הוא גם חלק מהשלישייה הקטליטית של פרוטאזות סרין.

תראונין (Thr/T) היא חומצת אמינו קוטבית שהיא חיונית. זוהי אחת משלוש חומצות אמינו הנושאות קבוצת הידרוקסיל (סרין וטירוסין הן האחרות) וככזו, היא יעד לזרחון בחלבונים. זהו גם יעד לאוגליקוזילציה של חלבונים. פרוטאזות תראונין משתמשות בקבוצת ההידרוקסיל של חומצת האמינו בקטליזה שלהן והיא מהווה מבשר במסלול ביוסינתטי אחד לייצור גליצין. ביישומים מסוימים, הוא משמש כתרופה פרו כדי להגדיל את רמות גליצין המוח. תראונין מקודד בקוד הגנטי על ידי ACU, ACC, ACA ו- ACG.

טירוסין - ראה כאן.

חומצות אמינו אחרות

אספרגין (Asn/N) היא חומצת אמינו לא חיונית המקודדת על ידי AAU ו- AAC. הקרבוקסיאמיד שלו בקבוצת R מעניק לו קוטביות. אספרגין מעורב ביצירת אקרילאמיד במזונות שבושלו בטמפרטורות גבוהות (טיגון עמוק) כאשר הוא מגיב עם קבוצות קרבוניל. ניתן לייצר אספרגין בגוף מאספרטט על ידי תגובת amidation עם אמין מגלוטמין. פירוק אספרגין מייצר מאלאט, אותו ניתן לחמצן במחזור חומצת הלימון.
ציסטאין (Cys/C) היא חומצת האמינו היחידה עם קבוצת סולפידריל בשרשרת הצדדית שלה. זה לא חיוני לרוב בני האדם, אך עשוי להיות חיוני אצל תינוקות, קשישים ואנשים הסובלים ממחלות מטבוליות מסוימות. קבוצת הסולפהידריל של ציסטאין מתחמצנת בקלות לדיסולפיד כאשר היא מגיבה עם קבוצה אחרת. בנוסף להימצא בחלבונים, ציסטאין הוא גם מרכיב בטריפפטיד, גלוטתיון. ציסטאין מצוין על ידי הקודונים UGU ו- UGC.

גלוטמין (Gln/Q) היא חומצת אמינו שאינה חיונית בדרך כלל בבני אדם, אך עשויה להיות אצל אנשים העוברים אימון אתלטי אינטנסיבי או עם הפרעות במערכת העיכול. יש לו שרשרת צד קרבוקסיאמיד שאינה מייננת בדרך כלל תחת pH פיזיולוגי, אך נותנת קוטביות לשרשרת הצדדית. גלוטמין מקודד על ידי CAA ו- CAG והוא מיוצר בקלות על ידי אמידציה של גלוטמט. גלוטמין היא חומצת האמינו הנפוצה ביותר במחזור הדם והיא אחת מחומצות האמינו הבודדות שיכולות לחצות את מחסום הדם-מוח.
סלנוציסטאין (Sec/U) הוא מרכיב של סלנופרוטאינים המצויים בכל ממלכות החיים. זהו מרכיב במספר אנזימים, כולל גלוטתיון פרוקסידאזים ותיורדוקסין רדוקטאזות. סלנוציסטאין משולב בחלבונים בתכנית יוצאת דופן הכוללת את קודון העצירה UGA. תאים הגדלים בהיעדר סלניום מפסיקים את סינתזת החלבון ב- UGAs. עם זאת, כאשר קיים סלניום, mRNA מסוימים המכילים רצף החדרת סלנוציסטאין (SECIS), מכניסים סלנוציסטאין כאשר נתקלים ב- UGA. לאלמנט SECIS יש רצפי נוקלאוטידים אופייניים ודפוסי זיווג בסיסים של מבנה משני. עשרים וחמישה חלבונים אנושיים מכילים סלנוציסטאין.
פירוליסין (Pyl/O) היא חומצת אמינו של עשרים שניות, אך לעיתים רחוקות היא נמצאת בחלבונים. כמו סלנוציסטאין, הוא אינו מקודד בקוד הגנטי ויש לשלב אותו באמצעים יוצאי דופן. זה מתרחש בקודוני עצירה של UAG. פירוליסין נמצא באורגניזמים ארכאיים מתנוגניים ולפחות חיידק אחד המייצר מתאן. פירוליסין הוא מרכיב באנזימים המייצרים מתאן.

קבוצות מייננות

ערכי pKa עבור שרשראות צד של חומצות אמינו תלויים מאוד בסביבה הכימית שבה הם נמצאים. לדוגמה, לקרבוקסיל מקבוצת R המצוי בחומצה אספרטית יש ערך pKa של 3.9 כשהוא חופשי בתמיסה, אך יכול להגיע עד 14 כאשר הוא נמצא בסביבות מסוימות בתוך חלבונים, אם כי זה יוצא דופן וקיצוני. לכל חומצת אמינו יש לפחות קבוצת אמין מיוננת אחת (α- אמין) וקבוצת קרבוקסיל מיוננת אחת (α- קרבוקסיל). כאשר אלה קשורים בקשר פפטיד, הם כבר לא מייננים. לחלקן, אך לא לכל חומצות האמינו, יש קבוצות R שיכולות ליינן. המטען של חלבון נובע אז מהמטענים של קבוצת α-amine, קבוצת α- קרבוקסיל. וסכום המטענים של קבוצות ה- R המיוננות. טיטרה/יינון של חומצה אספרטית מתואר באיור 2.10. יינון (או דה-יוניזציה) בתוך מבנה החלבון יכול להיות בעל השפעה משמעותית על הקונפורמציה הכוללת של החלבון, ומכיוון שהמבנה קשור לתפקוד, השפעה גדולה על פעילות החלבון.

איור 2.10 - עקומת טיטרציה לחומצה אספרטית תמונה מאת פנלופה אירווינג

לרוב החלבונים יש טווחים צרים יחסית של פעילות אופטימלית המתאימים בדרך כלל לסביבות שבהן הם נמצאים (איור 2.11). ראוי לציין כי יצירת קשרים פפטידים בין חומצות אמינו מסירה מימנים מיוננים הן מקבוצות α- אמין והן מקבוצות α-carboxyl של חומצות אמינו. לפיכך, יינון/דה-יוניזציה בחלבון נובעת רק מ-1) מסוף האמינו; 2) מסוף קרבוקסיל; 3) קבוצות R; או 4) קבוצות פונקציונליות אחרות (כגון סולפטים או פוספטים) שנוספו לחומצות אמינו לאחר תרגום - ראה להלן.

קרניטין

לא כל חומצות האמינו בתא נמצאות בחלבונים. הדוגמאות הנפוצות ביותר כוללות אורניטין (מטבוליזם של ארגינין), ציטרולין (מחזור אוריאה) וקרניטין (איור 2.12). כאשר חומצות שומן המיועדות לחמצון מועברות למיטוכונדריון למטרה זו, הן נעות על פני הממברנה הפנימית המחוברת לקרניטין. מבין שתי הצורות הסטריאואיזומריות, צורת L היא זו הפעילה. המולקולה מסונתזת בכבד מליצין ומתיונין.

ממקורות אקסוגניים, יש להפעיל חומצות שומן עם הכניסה לציטופלזמה על ידי חיבור לקואנזים A. חלק ה-CoA של המולקולה מוחלף בקרניטין בחלל הבין-ממברני של המיטוכונדריון בתגובה המזרזת על ידי קרניטין אצילטרנספראז I. מולקולת האצילקרניטין המתקבלת מועברת על פני הממברנה המיטוכונדריאלית הפנימית על ידי הטרנסלוקאז קרנינאצילקרניטין ולאחר מכן במטריצה של המיטוכונדריה, קרניטין אצילטרנספראז II מחליף את הקרניטין עם קואנזים A (איור 6.88).

איור 2.11 - פעילות האנזים משתנה ככל שה-pH משתנה תמונה מאת אליה קים

קטבוליזם של חומצות אמינו

אנו מסווגים חומצות אמינו כחיוניות או לא חיוניות על סמך האם אורגניזם יכול לסנתז אותן או לא. עם זאת, כל חומצות האמינו יכולות להתפרק על ידי כל האורגניזמים. הם, למעשה, מקור אנרגיה לתאים, במיוחד בתקופות של רעב או לאנשים בדיאטות המכילות כמויות נמוכות מאוד של פחמימות. מנקודת מבט של פירוק (קטבוליזם), חומצות אמינו מסווגות כגלוקוגניות אם הן מייצרות תוצרי ביניים שניתן להפוך לגלוקוז או לקטוגני אם תוצרי הביניים שלהן הופכים לאצטיל-CoA. איור 2.13 מציג את הגורלות המטבוליים של קטבוליזם של כל אחת מחומצות האמינו. שימו לב שחלק מחומצות האמינו הן גלוקוגניות והן קטוגניות.

שינויים לאחר תרגום

לאחר סינתזה של חלבון, ניתן לשנות כימית שרשראות צד של חומצות אמינו בתוכו, מה שמוליד מגוון רב יותר של מבנה ותפקוד (איור 2.14). שינויים נפוצים כוללים זרחון של קבוצות הידרוקסיל של סרין, תראונין או טירוסין. ליסין, פרולין והיסטידין יכולים להוסיף הידרוקסילים לאמינים בקבוצות ה- R שלהם. שינויים אחרים בחומצות אמינו בחלבונים כוללים תוספת של חומצות שומן (חומצה מיריסטית או חומצה פלמיטית), קבוצות איזופרנואידים, קבוצות אצטיל, קבוצות מתיל, יוד, קבוצות קרבוקסיל או סולפטים. אלה יכולים להיות בעלי השפעות של יינון (תוספת של פוספטים/סולפטים), דה-יוניזציה (תוספת של קבוצת אצטיל לאמין קבוצת R של ליסין), או שאין להם השפעה כלל על המטען. בנוסף, לגליקופרוטאינים מקושרים ל- N ו- O יש פחמימות המחוברות באופן קוולנטי לשרשראות צד של אספרגין ותראונין או סרין, בהתאמה.

כמה חומצות אמינו הן מבשרי תרכובות חשובות בגוף. דוגמאות כוללות אפינפרין, הורמוני בלוטת התריס, לדופה ודופמין (כולם מטירוסין), סרוטונין (מטריפטופן) והיסטמין (מהיסטידין).

איור 2.14 - חומצות אמינו שהשתנו לאחר תרגום. שינויים המוצגים בירוק. תמונה על ידי פנלופה אירווינג

בניית פוליפפטידים

למרות שחומצות אמינו משרתות פונקציות אחרות בתאים, תפקידן החשוב ביותר הוא כמרכיבים של חלבונים. חלבונים, כפי שציינו קודם לכן, הם פולימרים של חומצות אמינו.

חומצות אמינו מקושרות זו לזו על ידי קשרי פפטיד, בהם קבוצת הקרבוקסיל של חומצת אמינו אחת מחוברת לקבוצת האמינו של הבאה, עם אובדן מולקולת מים. חומצות אמינו נוספות מתווספות באותו אופן, על ידי יצירת קשרי פפטיד בין הקרבוקסיל החופשי בקצה השרשרת הגדלה לקבוצת האמינו של חומצת האמינו הבאה ברצף. שרשרת המורכבת מכמה חומצות אמינו המקושרות זו לזו נקראת אוליגופפטיד (אוליגו = מעטים) ואילו חלבון טיפוסי, המורכב מחומצות אמינו רבות נקרא פוליפפטיד (פולי = רבים). קצה הפפטיד שיש לו קבוצת אמינו חופשית נקרא N-terminus (עבור NH2), בעוד שהקצה עם הקרבוקסיל החופשי נקרא מסוף C (עבור קרבוקסיל).

כפי שציינו בעבר, התפקוד תלוי במבנה, ומחרוזת חומצות האמינו חייבת להתקפל לצורה תלת-ממדית ספציפית, או קונפורמציה, על מנת ליצור חלבון פונקציונלי. קיפול הפוליפפטידים לצורות הפונקציונליות שלהם הוא נושא הסעיף הבא.