4.1: Energia e metabolismo
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Os cientistas usam o termo bioenergética para descrever o conceito de fluxo de energia (Figura\(\PageIndex{1}\)) através de sistemas vivos, como células. Processos celulares, como a construção e a decomposição de moléculas complexas, ocorrem por meio de reações químicas graduais. Algumas dessas reações químicas são espontâneas e liberam energia, enquanto outras requerem energia para prosseguir. Assim como os seres vivos devem consumir alimentos continuamente para reabastecer seus suprimentos de energia, as células devem produzir continuamente mais energia para reabastecer a usada pelas muitas reações químicas que exigem energia e que ocorrem constantemente. Juntas, todas as reações químicas que ocorrem dentro das células, incluindo aquelas que consomem ou geram energia, são chamadas de metabolismo celular.
Vias metabólicas
Considere o metabolismo do açúcar. Este é um exemplo clássico de um dos muitos processos celulares que usam e produzem energia. Os seres vivos consomem açúcares como uma importante fonte de energia, porque as moléculas de açúcar têm uma grande quantidade de energia armazenada em suas ligações. Na maioria das vezes, organismos fotossintetizadores, como plantas, produzem esses açúcares. Durante a fotossíntese, as plantas usam energia (originalmente da luz solar) para converter o gás dióxido de carbono (CO 2) em moléculas de açúcar (como glicose: C 6 H 12 O 6). Eles consomem dióxido de carbono e produzem oxigênio como resíduo. Essa reação é resumida como:
\[\ce{6CO2 + 6H2O -> C6H12O6 + 6O2}\nonumber\]
Como esse processo envolve a síntese de uma molécula de armazenamento de energia, ele requer entrada de energia para prosseguir. Durante as reações de luz da fotossíntese, a energia é fornecida por uma molécula chamada trifosfato de adenosina (ATP), que é a moeda de energia primária de todas as células. Assim como o dólar é usado como moeda para comprar bens, as células usam moléculas de ATP como moeda de energia para realizar trabalhos imediatos. Em contraste, moléculas de armazenamento de energia, como a glicose, são consumidas apenas para serem decompostas e usar sua energia. A reação que capta a energia de uma molécula de açúcar nas células que precisam de oxigênio para sobreviver pode ser resumida pela reação inversa à fotossíntese. Nessa reação, o oxigênio é consumido e o dióxido de carbono é liberado como um produto residual. A reação é resumida como:
\[\ce{C6H12O6 + 6O2 -> 6H2O + 6CO2}\nonumber\]
Ambas as reações envolvem várias etapas.
Os processos de fabricação e decomposição de moléculas de açúcar ilustram dois exemplos de vias metabólicas. Uma via metabólica é uma série de reações químicas que pega uma molécula inicial e a modifica, passo a passo, por meio de uma série de intermediários metabólicos, eventualmente produzindo um produto final. No exemplo do metabolismo do açúcar, a primeira via metabólica sintetizou açúcar a partir de moléculas menores, e a outra via decompôs o açúcar em moléculas menores. Esses dois processos opostos - o primeiro que requer energia e o segundo que produz energia - são chamados de vias anabólicas (polímeros de construção) e vias catabólicas (decomposição de polímeros em seus monômeros), respectivamente. Consequentemente, o metabolismo é composto de síntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) (Figura\(\PageIndex{2}\)).
É importante saber que as reações químicas das vias metabólicas não ocorrem sozinhas. Cada etapa da reação é facilitada ou catalisada por uma proteína chamada enzima. As enzimas são importantes para catalisar todos os tipos de reações biológicas — aquelas que requerem energia, bem como aquelas que liberam energia.
Energia
A termodinâmica se refere ao estudo da energia e da transferência de energia envolvendo matéria física. O assunto relevante para um caso específico de transferência de energia é chamado de sistema, e tudo fora dessa matéria é chamado de ambiente. Por exemplo, ao aquecer uma panela com água no fogão, o sistema inclui o fogão, a panela e a água. A energia é transferida dentro do sistema (entre o fogão, a panela e a água). Existem dois tipos de sistemas: abertos e fechados. Em um sistema aberto, a energia pode ser trocada com o ambiente. O sistema do fogão está aberto porque o calor pode ser perdido no ar. Um sistema fechado não pode trocar energia com seu entorno.
Organismos biológicos são sistemas abertos. A energia é trocada entre eles e seus arredores, pois eles usam a energia do sol para realizar a fotossíntese ou consumir moléculas que armazenam energia e liberam energia para o meio ambiente trabalhando e liberando calor. Como todas as coisas no mundo físico, a energia está sujeita às leis físicas. As leis da termodinâmica governam a transferência de energia dentro e entre todos os sistemas do universo.
Em geral, energia é definida como a capacidade de trabalhar ou criar algum tipo de mudança. A energia existe em diferentes formas. Por exemplo, energia elétrica, energia luminosa e energia térmica são todos tipos diferentes de energia. Para apreciar a forma como a energia entra e sai dos sistemas biológicos, é importante compreender duas das leis físicas que governam a energia.
Termodinâmica
A primeira lei da termodinâmica afirma que a quantidade total de energia no universo é constante e conservada. Em outras palavras, sempre houve, e sempre haverá, exatamente a mesma quantidade de energia no universo. A energia existe em muitas formas diferentes. De acordo com a primeira lei da termodinâmica, a energia pode ser transferida de um lugar para outro ou transformada em formas diferentes, mas não pode ser criada ou destruída. As transferências e transformações de energia ocorrem ao nosso redor o tempo todo. As lâmpadas transformam energia elétrica em energia luminosa e térmica. Os fogões a gás transformam a energia química do gás natural em energia térmica. As plantas realizam uma das transformações de energia biologicamente mais úteis na Terra: a de converter a energia da luz solar em energia química armazenada nas moléculas orgânicas (Figura\(\PageIndex{1}\)). Alguns exemplos de transformações de energia são mostrados na Figura\(\PageIndex{3}\).
O desafio para todos os organismos vivos é obter energia do ambiente em formas que eles possam transferir ou transformar em energia utilizável para trabalhar. As células vivas evoluíram para enfrentar esse desafio. A energia química armazenada em moléculas orgânicas, como açúcares e gorduras, é transferida e transformada por meio de uma série de reações químicas celulares em energia dentro das moléculas de ATP. A energia nas moléculas de ATP é facilmente acessível para fazer o trabalho. Exemplos dos tipos de trabalho que as células precisam fazer incluem construir moléculas complexas, transportar materiais, impulsionar o movimento dos cílios ou flagelos e contrair fibras musculares para criar movimento.
As principais tarefas de uma célula viva de obter, transformar e usar energia para trabalhar podem parecer simples. No entanto, a segunda lei da termodinâmica explica por que essas tarefas são mais difíceis do que parecem. Todas as transferências e transformações de energia nunca são completamente eficientes. Em cada transferência de energia, uma certa quantidade de energia é perdida de uma forma inutilizável. Na maioria dos casos, essa forma é energia térmica. Termodinamicamente, a energia térmica é definida como a energia transferida de um sistema para outro que não funciona. Por exemplo, quando uma lâmpada é ligada, parte da energia que está sendo convertida de energia elétrica em energia luminosa é perdida como energia térmica. Da mesma forma, parte da energia é perdida como energia térmica durante as reações metabólicas celulares.
Um conceito importante em sistemas físicos é o de ordem e desordem. Quanto mais energia é perdida por um sistema em seu entorno, menos ordenado e mais aleatório é o sistema. Os cientistas se referem à medida da aleatoriedade ou desordem dentro de um sistema como entropia. Alta entropia significa alta desordem e baixa energia. Moléculas e reações químicas também têm entropia variável. Por exemplo, a entropia aumenta à medida que as moléculas em alta concentração em um local se difundem e se espalham. A segunda lei da termodinâmica diz que a energia sempre será perdida como calor nas transferências ou transformações de energia.
Os seres vivos são altamente ordenados, exigindo uma entrada constante de energia para serem mantidos em um estado de baixa entropia.
Energia potencial e cinética
Quando um objeto está em movimento, há energia associada a esse objeto. Pense em uma bola de demolição. Até mesmo uma bola de demolição lenta pode causar muitos danos a outros objetos. A energia associada a objetos em movimento é chamada de energia cinética (Figura\(\PageIndex{4}\)). Uma bala em alta velocidade, uma pessoa que anda e o movimento rápido de moléculas no ar (que produz calor) têm energia cinética.
Agora, e se a mesma bola de demolição imóvel for levantada dois andares acima do solo com um guindaste? Se a bola de demolição suspensa estiver imóvel, há energia associada a ela? A resposta é sim. A energia necessária para levantar a bola de demolição não desapareceu, mas agora está armazenada na bola de demolição em virtude de sua posição e da força da gravidade atuando sobre ela. Esse tipo de energia é chamado de energia potencial (Figura\(\PageIndex{4}\)). Se a bola caísse, a energia potencial seria transformada em energia cinética até que toda a energia potencial fosse esgotada quando a bola descansasse no chão. As bolas de demolição também balançam como um pêndulo; através do balanço, há uma mudança constante de energia potencial (mais alta no topo do balanço) para energia cinética (mais alta na parte inferior do balanço). Outros exemplos de energia potencial incluem a energia da água retida atrás de uma barragem ou de uma pessoa prestes a saltar de paraquedas de um avião.
A energia potencial não está associada apenas à localização da matéria, mas também à estrutura da matéria. Até mesmo uma mola no solo tem energia potencial se for comprimida; o mesmo acontece com um elástico que é esticado. Em um nível molecular, as ligações que mantêm os átomos das moléculas juntos existem em uma estrutura específica que tem energia potencial. Lembre-se de que as vias celulares anabólicas requerem energia para sintetizar moléculas complexas a partir de outras mais simples e as vias catabólicas liberam energia quando moléculas complexas são decompostas. O fato de que a energia pode ser liberada pela quebra de certas ligações químicas implica que essas ligações têm energia potencial. Na verdade, há energia potencial armazenada nas ligações de todas as moléculas de alimentos que ingerimos, que eventualmente é aproveitada para uso. Isso ocorre porque essas ligações podem liberar energia quando quebradas. O tipo de energia potencial que existe nas ligações químicas e é liberada quando essas ligações são quebradas é chamado de energia química. A energia química é responsável por fornecer às células vivas a energia dos alimentos. A liberação de energia ocorre quando as ligações moleculares dentro das moléculas dos alimentos são quebradas.
CONCEITO EM AÇÃO
Visite o site e selecione “Pêndulo” no menu “Trabalho e energia” para ver a mudança de energia cinética e potencial de um pêndulo em movimento.
Energia gratuita e de ativação
Depois de aprender que as reações químicas liberam energia quando as ligações de armazenamento de energia são quebradas, uma próxima pergunta importante é a seguinte: Como a energia associada a essas reações químicas é quantificada e expressa? Como a energia liberada de uma reação pode ser comparada à de outra reação? Uma medição da energia livre é usada para quantificar essas transferências de energia. Lembre-se de que, de acordo com a segunda lei da termodinâmica, todas as transferências de energia envolvem a perda de alguma quantidade de energia em uma forma inutilizável, como calor. A energia livre se refere especificamente à energia associada a uma reação química que está disponível após a contabilização das perdas. Em outras palavras, energia livre é energia utilizável, ou energia disponível para trabalhar.
Se a energia for liberada durante uma reação química, a mudança na energia livre, significada como □ G (delta G), será um número negativo. Uma mudança negativa na energia livre também significa que os produtos da reação têm menos energia livre do que os reagentes, porque eles liberam alguma energia livre durante a reação. As reações que têm uma mudança negativa na energia livre e, consequentemente, liberam energia livre são chamadas de reações exergônicas. Pense: exergônico significa que a energia está saindo do sistema. Essas reações também são chamadas de reações espontâneas e seus produtos têm menos energia armazenada do que os reagentes. Uma distinção importante deve ser feita entre o termo espontâneo e a ideia de uma reação química ocorrendo imediatamente. Ao contrário do uso diário do termo, uma reação espontânea não ocorre repentina ou rapidamente. A ferrugem do ferro é um exemplo de reação espontânea que ocorre lentamente, pouco a pouco, com o tempo.
Se uma reação química absorve energia em vez de liberar energia em equilíbrio, então o □ G para essa reação será um valor positivo. Nesse caso, os produtos têm mais energia livre do que os reagentes. Assim, os produtos dessas reações podem ser considerados moléculas armazenadoras de energia. Essas reações químicas são chamadas de reações endergônicas e não são espontâneas. Uma reação endergônica não ocorrerá sozinha sem a adição de energia livre.
CONEXÃO ARTÍSTICA
Veja cada um dos processos mostrados e decida se é endergônico ou exergônico.
Há outro conceito importante que deve ser considerado em relação às reações endergônicas e exergônicas. As reações exergônicas requerem uma pequena quantidade de energia para começar, antes que possam prosseguir com suas etapas de liberação de energia. Essas reações têm uma liberação líquida de energia, mas ainda requerem alguma entrada de energia no início. Essa pequena quantidade de energia necessária para que todas as reações químicas ocorram é chamada de energia de ativação.
CONCEITO EM AÇÃO
Assista a uma animação da mudança da energia livre para o estado de transição da reação.
Enzimas
Uma substância que ajuda a ocorrer uma reação química é chamada de catalisador, e as moléculas que catalisam reações bioquímicas são chamadas de enzimas. A maioria das enzimas são proteínas e realizam a tarefa crítica de reduzir as energias de ativação das reações químicas dentro da célula. A maioria das reações críticas para uma célula viva acontece muito lentamente em temperaturas normais para serem úteis para a célula. Sem enzimas para acelerar essas reações, a vida não poderia persistir. As enzimas fazem isso ligando-se às moléculas reagentes e mantendo-as de forma a fazer com que os processos químicos de quebra e formação de ligações ocorram com mais facilidade. É importante lembrar que as enzimas não mudam se a reação é exergônica (espontânea) ou endergônica. Isso ocorre porque eles não alteram a energia livre dos reagentes ou produtos. Eles reduzem apenas a energia de ativação necessária para que a reação avance (Figura\(\PageIndex{6}\)). Além disso, a própria enzima permanece inalterada pela reação que catalisa. Depois que uma reação é catalisada, a enzima é capaz de participar de outras reações.
Os reagentes químicos aos quais uma enzima se liga são chamados de substratos da enzima. Pode haver um ou mais substratos, dependendo da reação química específica. Em algumas reações, um único substrato reagente é dividido em vários produtos. Em outros, dois substratos podem se unir para criar uma molécula maior. Dois reagentes também podem entrar em uma reação e ambos serem modificados, mas eles deixam a reação como dois produtos. A localização dentro da enzima onde o substrato se liga é chamada de sítio ativo da enzima. O site ativo é onde a “ação” acontece. Como as enzimas são proteínas, existe uma combinação única de cadeias laterais de aminoácidos dentro do sítio ativo. Cada cadeia lateral é caracterizada por propriedades diferentes. Eles podem ser grandes ou pequenos, fracamente ácidos ou básicos, hidrofílicos ou hidrofóbicos, carregados positivamente ou negativamente ou neutros. A combinação única de cadeias laterais cria um ambiente químico muito específico dentro do local ativo. Esse ambiente específico é adequado para se ligar a um substrato químico específico (ou substratos).
Os sites ativos estão sujeitos às influências do ambiente local. O aumento da temperatura ambiental geralmente aumenta as taxas de reação, catalisadas por enzimas ou não. No entanto, temperaturas fora de uma faixa ideal reduzem a taxa na qual uma enzima catalisa uma reação. As altas temperaturas acabarão por causar a desnaturação das enzimas, uma mudança irreversível na forma tridimensional e, portanto, na função da enzima. As enzimas também são adequadas para funcionar melhor dentro de uma determinada faixa de pH e concentração de sal e, como acontece com a temperatura, concentrações extremas de pH e sal podem causar a desnaturação das enzimas.
Por muitos anos, os cientistas pensaram que a ligação enzima-substrato ocorria de uma forma simples de “fechadura e chave”. Esse modelo afirmou que a enzima e o substrato se encaixam perfeitamente em uma etapa instantânea. No entanto, a pesquisa atual apóia um modelo chamado ajuste induzido (Figura\(\PageIndex{7}\)). O modelo de ajuste induzido expande o modelo lock-and-key ao descrever uma ligação mais dinâmica entre enzima e substrato. À medida que a enzima e o substrato se juntam, sua interação causa uma leve mudança na estrutura da enzima que forma um arranjo de ligação ideal entre a enzima e o substrato.
CONCEITO EM AÇÃO
Veja uma animação do ajuste induzido.
Quando uma enzima se liga ao seu substrato, um complexo enzima-substrato é formado. Esse complexo reduz a energia de ativação da reação e promove sua rápida progressão de várias maneiras possíveis. Em um nível básico, as enzimas promovem reações químicas que envolvem mais de um substrato, reunindo os substratos em uma orientação ideal para a reação. Outra forma pela qual as enzimas promovem a reação de seus substratos é criando um ambiente ideal dentro do local ativo para que a reação ocorra. As propriedades químicas que emergem do arranjo específico dos grupos de aminoácidos R dentro de um sítio ativo criam o ambiente perfeito para a reação dos substratos específicos de uma enzima.
O complexo enzima-substrato também pode reduzir a energia de ativação ao comprometer a estrutura de ligação para que seja mais fácil quebrá-la. Finalmente, as enzimas também podem diminuir as energias de ativação participando da própria reação química. Nesses casos, é importante lembrar que a enzima sempre retornará ao seu estado original após a conclusão da reação. Uma das propriedades marcantes das enzimas é que elas permanecem, em última análise, inalteradas pelas reações que catalisam. Depois que uma enzima catalisa uma reação, ela libera seu (s) produto (s) e pode catalisar uma nova reação.
Parece ideal ter um cenário em que todas as enzimas de um organismo existissem em abundância e funcionassem de forma ideal em todas as condições celulares, em todas as células, em todos os momentos. No entanto, uma variedade de mecanismos garante que isso não aconteça. As necessidades e condições celulares variam constantemente de célula para célula e mudam dentro de cada célula ao longo do tempo. As enzimas necessárias das células do estômago diferem das células de armazenamento de gordura, células da pele, células sanguíneas e células nervosas. Além disso, uma célula de órgão digestivo trabalha muito mais para processar e decompor os nutrientes durante o tempo que segue de perto uma refeição, em comparação com muitas horas após uma refeição. Como essas demandas e condições celulares variam, o mesmo acontece com as quantidades e a funcionalidade das diferentes enzimas.
Como as taxas de reações bioquímicas são controladas pela energia de ativação e as enzimas diminuem e determinam as energias de ativação das reações químicas, as quantidades relativas e o funcionamento da variedade de enzimas dentro de uma célula determinam quais reações ocorrerão e em quais taxas. Essa determinação é rigidamente controlada nas células. Em certos ambientes celulares, a atividade enzimática é parcialmente controlada por fatores ambientais como pH, temperatura, concentração de sal e, em alguns casos, cofatores ou coenzimas.
As enzimas também podem ser reguladas de forma a promover ou reduzir a atividade enzimática. Existem muitos tipos de moléculas que inibem ou promovem a função enzimática e vários mecanismos pelos quais elas o fazem. Em alguns casos de inibição enzimática, uma molécula inibidora é semelhante o suficiente a um substrato que pode se ligar ao sítio ativo e simplesmente impedir a ligação do substrato. Quando isso acontece, a enzima é inibida por meio de inibição competitiva, pois uma molécula inibidora compete com o substrato pela ligação ao sítio ativo.
Por outro lado, na inibição não competitiva, uma molécula inibidora se liga à enzima em um local diferente do sítio ativo, chamado sítio alostérico, mas ainda consegue bloquear a ligação do substrato ao sítio ativo. Algumas moléculas inibidoras se ligam às enzimas em um local onde sua ligação induz uma mudança conformacional que reduz a afinidade da enzima por seu substrato. Esse tipo de inibição é chamado de inibição alostérica (Figura\(\PageIndex{8}\)). A maioria das enzimas reguladas alostericamente é composta por mais de um polipeptídeo, o que significa que elas têm mais de uma subunidade proteica. Quando um inibidor alostérico se liga a uma região de uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades proteicas são ligeiramente alterados, de forma a ligarem seus substratos com menos eficiência. Existem ativadores alostéricos e inibidores. Os ativadores alostéricos se ligam a locais em uma enzima distantes do sítio ativo, induzindo uma mudança conformacional que aumenta a afinidade do (s) sítio (s) ativo (s) da enzima por seu (s) substrato (s) (Figura\(\PageIndex{8}\)).
CARREIRAS EM AÇÃO: Desenvolvedor de medicamentos farmacêuticos
As enzimas são componentes essenciais das vias metabólicas. Entender como as enzimas funcionam e como elas podem ser reguladas são princípios fundamentais por trás do desenvolvimento de muitos dos medicamentos farmacêuticos no mercado atualmente. Biólogos que trabalham nesse campo colaboram com outros cientistas para projetar medicamentos (Figura\(\PageIndex{9}\)).
Considere as estatinas, por exemplo: estatinas é o nome dado a uma classe de medicamentos que podem reduzir os níveis de colesterol. Esses compostos são inibidores da enzima HMG-CoA redutase, que é a enzima que sintetiza o colesterol a partir de lipídios no corpo. Ao inibir essa enzima, o nível de colesterol sintetizado no corpo pode ser reduzido. Da mesma forma, o acetaminofeno, comercializado popularmente sob a marca Tylenol, é um inibidor da enzima ciclooxigenase. Embora seja usado para aliviar a febre e a inflamação (dor), seu mecanismo de ação ainda não está completamente esclarecido.
Como os medicamentos são descobertos? Um dos maiores desafios na descoberta de medicamentos é identificar um alvo de drogas. Um alvo de droga é uma molécula que é literalmente o alvo da droga. No caso das estatinas, a HMG-CoA redutase é o alvo do fármaco. Os alvos de medicamentos são identificados por meio de pesquisas meticulosas em laboratório. Identificar o alvo por si só não é suficiente; os cientistas também precisam saber como o alvo age dentro da célula e quais reações dão errado no caso de doenças. Depois que o alvo e o caminho são identificados, o processo real de design do medicamento começa. Nesse estágio, químicos e biólogos trabalham juntos para projetar e sintetizar moléculas que podem bloquear ou ativar uma reação específica. No entanto, isso é apenas o começo: se e quando um protótipo de medicamento for bem-sucedido no desempenho de sua função, ele será submetido a muitos testes, desde experimentos in vitro até ensaios clínicos, antes de obter a aprovação da Food and Drug Administration dos EUA para estar no mercado.
Muitas enzimas não funcionam de forma ideal, ou mesmo de todo, a menos que estejam ligadas a outras moléculas auxiliares não proteicas específicas. Eles podem se ligar temporariamente por meio de ligações iônicas ou de hidrogênio, ou permanentemente por meio de ligações covalentes mais fortes. A ligação a essas moléculas promove a forma e a função ideais de suas respectivas enzimas. Dois exemplos desses tipos de moléculas auxiliares são cofatores e coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, como íons de ferro e magnésio. As coenzimas são moléculas auxiliares orgânicas, aquelas com uma estrutura atômica básica composta de carbono e hidrogênio. Como as enzimas, essas moléculas participam de reações sem serem alteradas por si mesmas e, em última análise, são recicladas e reutilizadas. As vitaminas são a fonte das coenzimas. Algumas vitaminas são precursoras das coenzimas e outras agem diretamente como coenzimas. A vitamina C é uma coenzima direta para várias enzimas que participam da construção do importante tecido conjuntivo, o colágeno. Portanto, a função enzimática é, em parte, regulada pela abundância de vários cofatores e coenzimas, que podem ser fornecidos pela dieta de um organismo ou, em alguns casos, produzidos pelo organismo.
Inibição de feedback nas vias metabólicas
As moléculas podem regular a função enzimática de várias maneiras. A principal questão permanece, no entanto: o que são essas moléculas e de onde elas vêm? Alguns são cofatores e coenzimas, como você aprendeu. Quais outras moléculas na célula fornecem regulação enzimática, como modulação alostérica e inibição competitiva e não competitiva? Talvez as fontes mais relevantes de moléculas reguladoras, com relação ao metabolismo celular enzimático, sejam os produtos das próprias reações metabólicas celulares. Da maneira mais eficiente e elegante, as células evoluíram para usar os produtos de suas próprias reações para inibição de feedback da atividade enzimática. A inibição do feedback envolve o uso de um produto de reação para regular sua própria produção adicional (Figura\(\PageIndex{10}\)). A célula responde a uma abundância de produtos retardando a produção durante reações anabólicas ou catabólicas. Esses produtos de reação podem inibir as enzimas que catalisaram sua produção por meio dos mecanismos descritos acima.
A produção de aminoácidos e nucleotídeos é controlada por meio da inibição de feedback. Além disso, o ATP é um regulador alostérico de algumas das enzimas envolvidas na decomposição catabólica do açúcar, o processo que cria o ATP. Dessa forma, quando o ATP está em abundância, a célula pode impedir a produção de ATP. Por outro lado, o ADP serve como um regulador alostérico positivo (um ativador alostérico) para algumas das mesmas enzimas que são inibidas pelo ATP. Assim, quando os níveis relativos de ADP são altos em comparação com o ATP, a célula é acionada para produzir mais ATP por meio do catabolismo do açúcar.
Resumo da seção
As células desempenham as funções da vida por meio de várias reações químicas. O metabolismo de uma célula se refere à combinação de reações químicas que ocorrem dentro dela. As reações catabólicas decompõem substâncias químicas complexas em substâncias mais simples e estão associadas à liberação de energia. Os processos anabólicos constroem moléculas complexas a partir de moléculas mais simples e requerem energia.
Ao estudar energia, o termo sistema se refere à matéria e ao meio ambiente envolvidos nas transferências de energia. A entropia é uma medida da desordem de um sistema. As leis físicas que descrevem a transferência de energia são as leis da termodinâmica. A primeira lei afirma que a quantidade total de energia no universo é constante. A segunda lei da termodinâmica afirma que toda transferência de energia envolve alguma perda de energia de uma forma inutilizável, como energia térmica. A energia vem em diferentes formas: cinética, potencial e livre. A mudança na energia livre de uma reação pode ser negativa (libera energia, exergônica) ou positiva (consome energia, endergônica). Todas as reações requerem uma entrada inicial de energia para prosseguir, chamada de energia de ativação.
As enzimas são catalisadores químicos que aceleram as reações químicas ao diminuir sua energia de ativação. As enzimas têm um sítio ativo com um ambiente químico único que se adapta a reagentes químicos específicos dessa enzima, chamados substratos. Acredita-se que enzimas e substratos se liguem de acordo com um modelo de ajuste induzido. A ação enzimática é regulada para conservar recursos e responder de forma otimizada ao meio ambiente.
Conexões artísticas
Figura\(\PageIndex{5}\): Veja cada um dos processos mostrados e decida se é endergônico ou exergônico.
- Responda
-
A decomposição de uma pilha de composto é um processo exergônico. Um bebê que se desenvolve a partir de um óvulo fertilizado é um processo endergônico. A dissolução do chá na água é um processo exergônico. Uma bola rolando ladeira abaixo é um processo exergônico.
Glossário
- energia de ativação
- a quantidade de energia inicial necessária para que as reações ocorram
- site ativo
- uma região específica da enzima onde o substrato se liga
- inibição alostérica
- o mecanismo de inibição da ação enzimática no qual uma molécula reguladora se liga a um segundo sítio (não ao sítio ativo) e inicia uma mudança de conformação no sítio ativo, impedindo a ligação com o substrato
- anabólica
- descreve o caminho que requer uma entrada líquida de energia para sintetizar moléculas complexas a partir de moléculas mais simples
- bioenergética
- o conceito de fluxo de energia através de sistemas vivos
- catabólico
- descreve a via pela qual moléculas complexas são decompostas em moléculas mais simples, produzindo energia como um produto adicional da reação
- inibição competitiva
- um mecanismo geral de regulação da atividade enzimática no qual uma molécula diferente do substrato da enzima é capaz de se ligar ao sítio ativo e impedir que o próprio substrato se ligue, inibindo assim a taxa geral de reação da enzima
- endergônico
- descreve uma reação química que resulta em produtos que armazenam mais energia potencial química do que os reagentes
- enzima
- uma molécula que catalisa uma reação bioquímica
- exergônico
- descreve uma reação química que resulta em produtos com menos energia potencial química do que os reagentes, além da liberação de energia livre
- inibição de feedback
- um mecanismo de regulação da atividade enzimática no qual o produto de uma reação ou o produto final de uma série de reações sequenciais inibe uma enzima para uma etapa anterior na série de reações
- energia térmica
- a energia transferida de um sistema para outro que não funciona
- energia cinética
- o tipo de energia associada a objetos em movimento
- metabolismo
- todas as reações químicas que ocorrem dentro das células, incluindo aquelas que usam energia e aquelas que liberam energia
- inibição não competitiva
- um mecanismo geral de regulação da atividade enzimática no qual uma molécula reguladora se liga a um local diferente do sítio ativo e impede que o sítio ativo se ligue ao substrato; portanto, a molécula inibidora não compete com o substrato pelo sítio ativo; a inibição alostérica é uma forma de inibição não competitiva
- energia potencial
- o tipo de energia que se refere ao potencial de trabalhar
- substrato
- uma molécula na qual a enzima atua
- termodinâmica
- a ciência das relações entre calor, energia e trabalho